LILRB1

Эта статья находится на начальном уровне проработки, в одной из её версий выборочно используется текст из источника, распространяемого под свободной лицензией
Материал из энциклопедии Руниверсалис

Шаблон:Infobox gene LILRB1 (англ. Leukocyte immunoglobulin-like receptor subfamily B member 1; CD85J) — мембранный белок семейства иммуноглобулиноподобных рецепторов, входящих в суперсемейство иммуноглобулинов. Продукт гена человека LILRB1[1][2].

Функции

Ген LILRB1 входит в семейство иммуноглобулиноподобных рецепторов лейкоцитов, кластер которого у человека расположен в хромосомном регионе 19q13.4. Белок принадлежит к подсемейству класса B лейкоцитарных рецепторов, которые отличаются наличием от 2 до 4 внеклеточных иммуноглобулярных доменов, трансмембранного домена и от 2 до 4 цитоплазматических ингибиторных мотивов ITIM. Рецептор экспрессируется на иммунных клетках, где он связывается с молекулами​ главного комплекса гистосовместимости класса MHC-I на поверхности антигенпрезентирующих клеток и переносит негативный сигнал, который ингибирует стимулирование иммунного ответа. LILRB1 контролирует воспаление и цитотоксическую реакцию для обеспечения направленного иммунного ответа и ограничения аутоиммунной реакции[3].

LILRB1 является рецептором для антигенов главного комплекса гистосовместимости класса MHC-I и распознаёт широкий спектр аллелей HLA-A, HLA-B, HLA-C, HLA-G и HLA-F[4][5]. Кроме этого, является рецептором для H301/UL18, гомолога антигена главного комплекса гистосовместимости класса I цитомегаловируса человека. Связывание лиганда с LILRB1 приводит к ингибированию иммунного ответа. Активания LILRB1 на поверхности естественных киллеров или T-клеток антигенами главного комплекса гистосовместимости класса I защищает клетки-мишени от лизиса. Взаимодействие с HLA-B или HLA-E приводит к ингибированию сигнала от рецептора FCER1A и выброса серотонина. Ингибирует фосфорилирование клеточных белков, опосредованное FCGR1A, и мобилизацию внутриклеточного кальция[6][1][7]. Распознаёт HLA-G в комплексе с микроглобулином бета-2[4].

Перепрограммирует B-клетки в иммуносупрессорный фенотип[8].

Структура

LILRB1 состоит из 650 аминокислот, молекулярная масса 70,8 кДа. Существует по крайней форме 5 изоформ белка.

См. также

Примечания

  1. ↑ 1,0 1,1 Cosman D, Fanger N, Borges L, Kubin M, Chin W, Peterson L (1997). «A novel immunoglobulin superfamily receptor for cellular and viral MHC class I molecules.». Immunity 7 (2): 273-82. doi:10.1016/s1074-7613(00)80529-4. PMID 9285411.
  2. ↑ (Dec 1997) «A common inhibitory receptor for major histocompatibility complex class I molecules on human lymphoid and myelomonocytic cells». The Journal of Experimental Medicine 186 (11): 1809–18. doi:10.1084/jem.186.11.1809. PMID 9382880.
  3. ↑ Entrez Gene: LILRB1 leukocyte immunoglobulin-like receptor, subfamily B (with TM and ITIM domains), member 1.
  4. ↑ 4,0 4,1 Shiroishi M, Kuroki K, Ose T, Rasubala L, Shiratori I, Arase H (2006). «Efficient leukocyte Ig-like receptor signaling and crystal structure of disulfide-linked HLA-G dimer.». J Biol Chem 281 (15): 10439-47. doi:10.1074/jbc.M512305200. PMID 16455647.
  5. ↑ Dulberger CL, McMurtrey CP, Hölzemer A, Neu KE, Liu V, Steinbach AM (2017). «Human Leukocyte Antigen F Presents Peptides and Regulates Immunity through Interactions with NK Cell Receptors.». Immunity 46 (6): 1018-1029.e7. doi:10.1016/j.immuni.2017.06.002. PMID 28636952.
  6. ↑ Bellón T, Kitzig F, Sayós J, López-Botet M (2002). «Mutational analysis of immunoreceptor tyrosine-based inhibition motifs of the Ig-like transcript 2 (CD85j) leukocyte receptor.». J Immunol 168 (7): 3351-9. doi:10.4049/jimmunol.168.7.3351. PMID 11907092.
  7. ↑ Fanger NA, Cosman D, Peterson L, Braddy SC, Maliszewski CR, Borges L (1998). «The MHC class I binding proteins LIR-1 and LIR-2 inhibit Fc receptor-mediated signaling in monocytes.». Eur J Immunol 28 (11): 3423-34. doi:10.1002/(SICI)1521-4141(199811)28:11<3423::AID-IMMU3423>3.0.CO;2-2. PMID 9842885.
  8. ↑ Naji A, Menier C, Morandi F, Agaugué S, Maki G, Ferretti E (2014). «Binding of HLA-G to ITIM-bearing Ig-like transcript 2 receptor suppresses B cell responses.». J Immunol 192 (4): 1536-46. doi:10.4049/jimmunol.1300438. PMID 24453251.

Литература

  • (Jan 1994) «Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides». Gene 138 (1-2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
  • (Dec 1993) «A novel antigen (H47 Ag) on human lymphocytes involved in T cell activation». Cellular Immunology 152 (2): 371–82. doi:10.1006/cimm.1993.1298. PMID 8258145.
  • (Mar 1997) «Cloning of novel immunoglobulin superfamily receptors expressed on human myeloid and lymphoid cells: structural evidence for new stimulatory and inhibitory pathways». European Journal of Immunology 27 (3): 660–5. doi:10.1002/eji.1830270313. PMID 9079806.
  • (Aug 1997) «A new human gene complex encoding the killer cell inhibitory receptors and related monocyte/macrophage receptors». Current Biology 7 (8): 615–8. doi:10.1016/S0960-9822(06)00263-6. PMID 9259559.
  • (Oct 1997) «Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library». Gene 200 (1-2): 149–56. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
  • (Nov 1998) «The MHC class I binding proteins LIR-1 and LIR-2 inhibit Fc receptor-mediated signaling in monocytes». European Journal of Immunology 28 (11): 3423–34. doi:10.1002/(SICI)1521-4141(199811)28:11<3423::AID-IMMU3423>3.0.CO;2-2. PMID 9842885.
  • (Jan 1999) «The ILT2(LIR1) and CD94/NKG2A NK cell receptors respectively recognize HLA-G1 and HLA-E molecules co-expressed on target cells». European Journal of Immunology 29 (1): 277–83. doi:10.1002/(SICI)1521-4141(199901)29:01<277::AID-IMMU277>3.0.CO;2-4. PMID 9933109.
  • (Nov 1999) «The inhibitory receptor LIR-1 uses a common binding interaction to recognize class I MHC molecules and the viral homolog UL18». Immunity 11 (5): 603–13. doi:10.1016/S1074-7613(00)80135-1. PMID 10591185.
  • (Jul 2000) «Genomic organization of the human leukocyte immunoglobulin-like receptors within the leukocyte receptor complex on chromosome 19q13.4». Immunogenetics 51 (8-9): 659–69. doi:10.1007/s002510000183. PMID 10941837.
  • (Nov 2000) «Crystal structure and ligand binding properties of the D1D2 region of the inhibitory receptor LIR-1 (ILT2)». Immunity 13 (5): 727–36. doi:10.1016/S1074-7613(00)00071-6. PMID 11114384.
  • (Dec 2000) «Functional characterization of HLA-F and binding of HLA-F tetramers to ILT2 and ILT4 receptors». European Journal of Immunology 30 (12): 3552–61. doi:10.1002/1521-4141(200012)30:12<3552::AID-IMMU3552>3.0.CO;2-L. PMID 11169396.
  • (2001) «Conserved organization of the ILT/LIR gene family within the polymorphic human leukocyte receptor complex». Immunogenetics 53 (4): 270–8. doi:10.1007/s002510100332. PMID 11491530.
  • (Jan 2002) «Dual effect of CD85/leukocyte Ig-like receptor-1/Ig-like transcript 2 and CD152 (CTLA-4) on cytokine production by antigen-stimulated human T cells». Journal of Immunology 168 (1): 207–15. doi:10.4049/jimmunol.168.1.207. PMID 11751964.
  • (Apr 2002) «Mutational analysis of immunoreceptor tyrosine-based inhibition motifs of the Ig-like transcript 2 (CD85j) leukocyte receptor». Journal of Immunology 168 (7): 3351–9. doi:10.4049/jimmunol.168.7.3351. PMID 11907092.
  • (Aug 2002) «Engagement of ILT2/CD85j in Sézary syndrome cells inhibits their CD3/TCR signaling». Blood 100 (3): 1019–25. doi:10.1182/blood-2001-12-0303. PMID 12130517.
  • (Oct 2002) «Crystal structure of LIR-2 (ILT4) at 1.8 A: differences from LIR-1 (ILT2) in regions implicated in the binding of the Human Cytomegalovirus class I MHC homolog UL18». BMC Structural Biology 2: 6. doi:10.1186/1472-6807-2-6. PMID 12390682.
  • (Jul 2003) «Enhanced recognition of human NK receptors after influenza virus infection». Journal of Immunology 171 (2): 915–23. doi:10.4049/jimmunol.171.2.915. PMID 12847262.
Источник — https://xn--h1ajim.xn--p1ai/index.php?title=LILRB1&oldid=7168234