F11R
Шаблон:Infobox gene F11R (англ. F11 receptor; Junctional adhesion molecule A; CD321) — мембранный белок суперсемейства иммуноглобулинов, продукт гена человека F11R[1][2][3].
Функции
Плотные контакты представляют собой важный компонент в межклеточной адгезии, которая играет критическую роль в образовании эпителиальных и эндотелиальных клеточных слоёв. Плотные контакты образуют «сшивку» между клетками, которая предотвращает свободное перемещение воды и растворённых веществ в околоклеточном пространстве. F11R — белок из суперсемейства иммуноглобулинов, важный регулятор сборки плотных контактов в эпителии. Кроме этого, F11R служит рецептором для реовирусов; лигандом интегрина LFA-1, который играет роль в лейкоцитарной трансмиграции, и лигандом тромбоцитов. Существует две изоформы белка[3].
Структура
F11R состоит из 299 аминокислот, молекулярная масса 32,6 кДа.
Взаимодействия
F11R связывается с MLLT4[4], CASK[4][5] и TJP1/ZO-1.[4][6]
Примечания
- ↑ (Jul 1999) «Cutting edge: combined treatment of TNF-alpha and IFN-gamma causes redistribution of junctional adhesion molecule in human endothelial cells». Journal of Immunology 163 (2): 553–7. PMID 10395639.
- ↑ (Aug 1995) «Mechanisms of platelet activation by a stimulatory antibody: cross-linking of a novel platelet receptor for monoclonal antibody F11 with the Fc gamma RII receptor». The Biochemical Journal 310 ( Pt 1) (1): 155–62. doi:10.1042/bj3100155. PMID 7646439.
- ↑ 3,0 3,1 Entrez Gene: F11R F11 receptor .
- ↑ 4,0 4,1 4,2 (Sep 2000) «Junctional adhesion molecule interacts with the PDZ domain-containing proteins AF-6 and ZO-1». The Journal of Biological Chemistry 275 (36): 27979–88. doi:10.1074/jbc.M002363200. PMID 10856295.
- ↑ (Mar 2001) «Association of junctional adhesion molecule with calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase (CASK/LIN-2) in human epithelial caco-2 cells». The Journal of Biological Chemistry 276 (12): 9291–6. doi:10.1074/jbc.M006991200. PMID 11120739.
- ↑ (Oct 2003) «The junctional adhesion molecule (JAM) family members JAM-2 and JAM-3 associate with the cell polarity protein PAR-3: a possible role for JAMs in endothelial cell polarity». Journal of Cell Science 116 (Pt 19): 3879–91. doi:10.1242/jcs.00704. PMID 12953056.
Литература
- (Jun 2003) «Leukocyte-endothelial-cell interactions in leukocyte transmigration and the inflammatory response». Trends in Immunology 24 (6): 327–34. doi:10.1016/S1471-4906(03)00117-0. PMID 12810109.
- (Oct 2003) «The JAM family of junctional adhesion molecules». Current Opinion in Cell Biology 15 (5): 525–30. doi:10.1016/S0955-0674(03)00104-2. PMID 14519386.
- (2004) «Junctional adhesion molecule 1 (JAM-1)». Journal of Biological Regulators and Homeostatic Agents 17 (4): 341–7. PMID 15065765.
- (Jun 1990) «Activation of human platelets by a stimulatory monoclonal antibody». The Journal of Biological Chemistry 265 (17): 10042–8. PMID 2351647.
- (Dec 1999) «Identification and characterisation of human Junctional Adhesion Molecule (JAM)». Molecular Immunology 36 (17): 1175–88. doi:10.1016/S0161-5890(99)00122-4. PMID 10698320.
- (Apr 2000) «Cloning of the human platelet F11 receptor: a cell adhesion molecule member of the immunoglobulin superfamily involved in platelet aggregation». Blood 95 (8): 2600–9. doi:10.1182/blood.V95.8.2600. PMID 10753840.
- (Jul 2000) «Human junction adhesion molecule regulates tight junction resealing in epithelia». Journal of Cell Science 113 ( Pt 13) (13): 2363–74. PMID 10852816.
- (Sep 2000) «Junctional adhesion molecule interacts with the PDZ domain-containing proteins AF-6 and ZO-1». The Journal of Biological Chemistry 275 (36): 27979–88. doi:10.1074/jbc.M002363200. PMID 10856295.
- (Jul 2000) «Interaction of junctional adhesion molecule with the tight junction components ZO-1, cingulin, and occludin». The Journal of Biological Chemistry 275 (27): 20520–6. doi:10.1074/jbc.M905251199. PMID 10877843.
- (Jul 2000) «Platelet agonist F11 receptor is a member of the immunoglobulin superfamily and identical with junctional adhesion molecule (JAM): regulation of expression in human endothelial cells and macrophages». IUBMB Life 50 (1): 51–6. doi:10.1080/15216540050176593. PMID 11087121.
- (Mar 2001) «Association of junctional adhesion molecule with calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase (CASK/LIN-2) in human epithelial caco-2 cells». The Journal of Biological Chemistry 276 (12): 9291–6. doi:10.1074/jbc.M006991200. PMID 11120739.
- (Feb 2001) «Characterization and chromosomal localization of JAM-1, a platelet receptor for a stimulatory monoclonal antibody». Journal of Cell Science 114 (Pt 3): 539–47. PMID 11171323.
- (Mar 2001) «Toward a catalog of human genes and proteins: sequencing and analysis of 500 novel complete protein coding human cDNAs». Genome Research 11 (3): 422–35. doi:10.1101/gr.GR1547R. PMID 11230166.
- (Feb 2001) «Junction adhesion molecule is a receptor for reovirus». Cell 104 (3): 441–51. doi:10.1016/S0092-8674(01)00231-8. PMID 11239401.
- (Sep 2000) «Systematic subcellular localization of novel proteins identified by large-scale cDNA sequencing». EMBO Reports 1 (3): 287–92. doi:10.1093/embo-reports/kvd058. PMID 11256614.
- (Jul 2001) «The cell polarity protein ASIP/PAR-3 directly associates with junctional adhesion molecule (JAM)». The EMBO Journal 20 (14): 3738–48. doi:10.1093/emboj/20.14.3738. PMID 11447115.
- (Aug 2001) «Junctional adhesion molecule (JAM) binds to PAR-3: a possible mechanism for the recruitment of PAR-3 to tight junctions». The Journal of Cell Biology 154 (3): 491–7. doi:10.1083/jcb.200103047. PMID 11489913.
- (Jan 2002) «Multi-PDZ domain protein 1 (MUPP1) is concentrated at tight junctions through its possible interaction with claudin-1 and junctional adhesion molecule». The Journal of Biological Chemistry 277 (1): 455–61. doi:10.1074/jbc.M109005200. PMID 11689568.