Кофактор F430

Эта статья находится на начальном уровне проработки, в одной из её версий выборочно используется текст из источника, распространяемого под свободной лицензией
Материал из энциклопедии Руниверсалис
Кофактор F430
Общие
Хим. формула C42H51N5NiO13–
Физические свойства
Молярная масса 906.58014 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 73145-13-8
PubChem 5460020
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.

F430 — простетическая группа фермента метилкофермент-М-редуктазы. Был обнаружен в метаногенных Археях[1]. Этот фермент катализирует высвобождение метана на финальной стадии метаногенеза:
CH3-S-CoM + HS-CoB → CH4 + CoB-S-S-CoM

Корфин в контексте других тетрапирролов

Природа использует различные тетрапирролы — гемы, хлорофилл и кобаламин. F430 — самый восстановленный из природных тетрапирролов — в нём всего пять двойных связей. Это исключительное тетрапиррольное производное называется корфином. Из-за относительного недостатка сопряжённых связей, он жёлтый, а не ярко пурпурно-красный, что характерно для более ненасыщенных тетрапирролов. Это также единственное тетрапиррольное производное, содержащие никель. Ni(II) слишком мал для N4 связывающего сайта корфина, что заставляет макроцикл принимать более сморщенную форму.

Предполагаемый механизм метаногенеза

Активная форма F430 содержит Ni(I), аналогично восстановленному кофактору B12, содержащему Co(I). Принимая во внимание, что электроны Co(I) находятся в d8 и потому демагнитен, электроны Ni(I) находятся в состоянии d9 и парамагнитен. Механизм согласно которому природа разрывает CH3-S связь в метилкоферменте M до конца ещё неясен, хотя и известно, что кофермент B и кофермент M могут пройти в канал оканчивающийся осевым сайтом никеля. Правдоподобный механизм предполагает передачу электронов с Ni(I) (так он становится Ni(II)), и этот перенос электронов инициирует формирование CH4. В результате соединения радикала метил-КоМ с HS группой коэнзима высвобождается протон (H+) и захватывает один электрон, отнимает его у Ni(II) и восстанавливая Ni(I)[2].

Структура F430 была исследована при помощи рентгенокристаллографии и ядерно магнитно-резонансной спектрографии[3].

Бескислородное окисление метана

F430 в высоких концентрациях содержится в бактериях, которые по-видимому вовлечены в обратный метаногенез, вовремя которого метан превращается в метил-КоМ. В организмах которые осуществляют эту удивительную реакцию до 7 % и веса составляет никелевый протеин[4].

Источники

  1. ↑ Thauer R.K. Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson (англ.) // Microbiology : journal. — 1998. — Vol. 144, no. 9. — P. 2377—2406. — doi:10.1099/00221287-144-9-2377. — PMID 9782487.
  2. ↑ Finazzo C., Harmer J., Bauer C., et al. Coenzyme B induced coordination of coenzyme M via its thiol group to Ni(I) of F430 in active methyl-coenzyme M reductase (англ.) // J. Am. Chem. Soc.[англ.] : journal. — 2003. — April (vol. 125, no. 17). — P. 4988—4989. — doi:10.1021/ja0344314. — PMID 12708843.
  3. ↑ Farber G., Keller W.,Kratky C., Jaun B., Pfaltz A., Spinner C., Kobelt A., Eschenmoser A. Coenzyme F430 from Methanogenic Bacteria: Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and n NMR Spectroscopy (англ.) // Helvetica Chimica Acta[англ.] : journal. — 1991. — Vol. 74. — P. 697—716.
  4. ↑ Kruger M., Meyerdierks A., Glockner F.O., et al. A conspicuous nickel protein in microbial mats that oxidize methane anaerobically (англ.) // Nature : journal. — 2003. — December (vol. 426, no. 6968). — P. 878—881. — doi:10.1038/nature02207. — PMID 14685246.
Источник — https://xn--h1ajim.xn--p1ai/index.php?title=Кофактор_F430&oldid=7154023