Матриксная металлопротеиназа 2

Матриксная металлопротеиназа 2
Матриксная металлопротеиназа 2
	; PDB прорисована с опорой на 1ck7.
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	1CK7, 1CXW, 1EAK, 1GEN, 1GXD, 1HOV, 1J7M, 1KS0, 1QIB, 1RTG, 3AYU
Идентификаторы
Символ	MMP2 ; CLG4; CLG4A; MMP-II; MONA; TBE-1
Внешние ID	OMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 ChEMBL: 333 GeneCards: MMP2 Gene
номер EC	3.4.24.24
Генная онтология
Генная онтология
Функция	• metalloendopeptidase activity; • serine-type endopeptidase activity; • protein binding; • zinc ion binding;
Компонент клетки	• extracellular region; • proteinaceous extracellular matrix; • extracellular space; • nucleus; • mitochondrion; • plasma membrane; • sarcomere;
Биологический процесс	• angiogenesis; • response to hypoxia; • blood vessel maturation; • intramembranous ossification; • proteolysis; • embryo implantation; • extracellular matrix disassembly; • extracellular matrix organization; • collagen catabolic process; • cellular protein metabolic process; • face morphogenesis; • bone trabecula formation; • cellular response to amino acid stimulus;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи

Матриксная металлопротеиназа 2 (MMP2, MMP-2; желатиназа A) - одна из протеиназ внеклеточного матрикса человека, кодируемая геном MMP2 на 16-й хромосоме.

MMP2 специфически активна в отношении коллагена IV, основного компонента базальных мембран.

Клиническое значение

Мутации гена MMP2 ассоциированы с синдромом Торга-Винчестера (OMIM 259600).^[1]

Повышенный уровень MMP2 отмечен в некоторых, но не всех,^[2] исследованиях роговицы при кератоконусе. При этом заболевании предполагается наличие дисбаланса матриксных металлопротеиназ с их ингибиторами. В частности, кератоциты стромы больных кератоконусом в одном исследовании демонстрировали повышенную секрецию MMP2 без соответствующего повышения TIMP.^[3]

Белковые взаимодействия

Описана способность MMP2 взаимодействовать с THBS2,^[4] TIMP2,^[5]^[6]^[7]^[8] тромбоспондином 1,^[4] CCL7^[9] и TIMP4.^[7]^[8]

См. также

MMP9, «желатиназа B»

Примечания

↑ Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome (англ.) // Genetics (англ.) (рус. : journal. — Genetics Society of America (англ.) (рус., 2006. — Vol. 69, no. 3. — P. 271—276. — doi:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. — PMID 16542393.
↑ Collagenolytic proteinases in keratoconus. Mackiewicz Z, Määttä M, Stenman M, Konttinen L, Tervo T, Konttinen YT. Cornea. 2006 Jun;25(5):603-10. Erratum in: Cornea. 2006 Jul; 25(6):760. PMID 16783151
↑ Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. Smith VA, Matthews FJ, Majid MA, Cook SD. Biochim Biophys Acta. 2006 Apr;1762(4):431-9. Epub 2006 Feb 17. PMID 16516444
↑ ^4,0 ^4,1 Bein, K; Simons M. Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — October (vol. 275, no. 41). — P. 32167—32173. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M003834200. — PMID 10900205.
↑ Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — United States, 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7414—7419. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.102185399. — PMID 12032297.
↑ Overall, C M; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39497—39506. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M005932200. — PMID 10991943.
↑ ^7,0 ^7,1 Bigg, H F; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1997. — June (vol. 272, no. 24). — P. 15496—15500. — ISSN 0021-9258. — PMID 9182583.
↑ ^8,0 ^8,1 Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — United States, 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48696—48707. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M209177200. — PMID 12374789.
↑ McQuibban, G A; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 (англ.) // Science : journal. — UNITED STATES, 2000. — August (vol. 289, no. 5482). — P. 1202—1206. — ISSN 0036-8075. — PMID 10947989.

[pmid16542393-1] Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome (англ.) // Genetics (англ.) (рус. : journal. — Genetics Society of America (англ.) (рус., 2006. — Vol. 69, no. 3. — P. 271—276. — doi:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. — PMID 16542393.

[mmpskeratoreview-2] Collagenolytic proteinases in keratoconus. Mackiewicz Z, Määttä M, Stenman M, Konttinen L, Tervo T, Konttinen YT. Cornea. 2006 Jun;25(5):603-10. Erratum in: Cornea. 2006 Jul; 25(6):760. PMID 16783151

[mm2timpdysbalance-3] Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. Smith VA, Matthews FJ, Majid MA, Cook SD. Biochim Biophys Acta. 2006 Apr;1762(4):431-9. Epub 2006 Feb 17. PMID 16516444

[pmid10900205-4] 4,0 ^4,1 Bein, K; Simons M. Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — October (vol. 275, no. 41). — P. 32167—32173. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M003834200. — PMID 10900205.

[pmid12032297-5] Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — United States, 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7414—7419. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.102185399. — PMID 12032297.

[pmid10991943-6] Overall, C M; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39497—39506. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M005932200. — PMID 10991943.

[pmid9182583-7] 7,0 ^7,1 Bigg, H F; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1997. — June (vol. 272, no. 24). — P. 15496—15500. — ISSN 0021-9258. — PMID 9182583.

[pmid12374789-8] 8,0 ^8,1 Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — United States, 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48696—48707. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M209177200. — PMID 12374789.

[pmid10947989-9] McQuibban, G A; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 (англ.) // Science : journal. — UNITED STATES, 2000. — August (vol. 289, no. 5482). — P. 1202—1206. — ISSN 0036-8075. — PMID 10947989.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]