Лоу, Мартин Джеффри

Эта статья находится на начальном уровне проработки, в одной из её версий выборочно используется текст из источника, распространяемого под свободной лицензией
Материал из энциклопедии Руниверсалис
Мартин Джеффри Лоу
Martin Geoffrey Low
Портрет Мартина Дж. Лоу в Лондонском королевском обществеПортрет Мартина Дж. Лоу в Лондонском королевском обществе
Место рождения Саутпорт, Англия
Место смерти США
Страна  Великобритания
Научная сфера биоорганическая химия
Место работы Колумбийский университет
Альма-матер Ньюкаслский университет
Учёная степень доктор философии (PhD)
Известен как исследователь бактериальных ферментов
Автограф

В Руниверсалис есть статьи о других людях с фамилией Лоу.

Мартин Джеффри Лоу (англ. Martin Geoffrey Low; 27 июля 1950 года в Саутпорте, Англия — 6 августа 2013 год, в США) — британский биохимик. Известен своими работами в области мембранных ГФИ-якорных и других белков в сотрудничестве с большим количеством учёных по всему миру. Член Лондонского королевского общества (с 1996)[1].

Биография

Мартин Джеффри Лоу родился 27 июля 1950 года в семье Кена и Джоанн Лоу в Саутпорте в графстве Ланкашир на северо-западе Англии. Там он закончил детский сад и начальную школу. А в 11 лет поступил в престижную гимназию Короля Георга V, где у него проявился интерес к науке. У Мартина было два старших брата – Питер и Кристофер, которые всячески его поддерживали.

Дед Мартина по материнской линии, Том Джаггер, владел небольшим бизнесом по транспортировке мебели «Т. Джаггер и сыновья» и был известным человеком в Саутпорте. Он часто брал мальчиков на подработку, что помогало им самостоятельно оплачивать свои увлечения, такие как химическая «лаборатория» или походы к горам и озёрам.

Ранний интерес к науке

Научная заинтересованность Мартина проявилась очень рано, на что повлиял ряд факторов. Одной из причин стало то, что его родители были убеждёнными сторонниками протестантской трудовой этики и смотрели на образование как на цель цивилизации и старт для личностного роста. Во многом на Мартина оказал влияние журнал The Eagle[англ.]*, который тщательно подбирался отцом и привлекал содержанием красочных схем и диаграмм.

На один из Дней Рождений Питера родители подарили ему небольшой набор химических реактивов и книгу Ф. Шервуда-Тейлора «Юный химик». И в 10-12 лет они с Мартином уже проводили простые химические опыты по получению водорода, галогенов и даже нитрида йода. Мартин часто опережал школьную программу по химии, и тогда родители организовали ему целую лабораторию в зимнем саду нового дома, где было достаточно места для различных опытов и игр с братьями.

В подростковом возрасте интерес Мартина обратился к биохимии.  Он часто читал книгу Стивена Роуза «Химия жизни». Его спальня украсилась замысловатыми схемами, такими как гликолитический путь Эмбдена-Мейергофа, а новое оборудование в лаборатории включало чашки Петри, агар и микроскоп[2].

Работа в Бирмингеме и Корнелле (1971—1979)

В 1971 году Мартин окончил бакалавриат по биохимии в Университете Ньюкасла-на-Тайне на северо-востоке Англии. Затем он переехал в Бирмингем, чтобы продолжить обучение в аспирантуре под руководством Дж. Брайана Финиана в популярной лаборатории. Тогда он начал заниматься фундаментальными исследованиями клеточных мембран. Мартин выбрал стол в дальнем углу и старался привлекать как можно меньше внимания. Ежедневно он носил лабораторный халат, джинсы и рубашку в стиле «кантри» (по воспоминаниям коллеги Джона Берримана).

В то время Мартин Лоу работал в соавторстве с Роджером Коулманом и Брайаном Финианом над мембранами различных бактерий и выделял растворимые ферменты. Через некоторое время, в августе 1977 года, он переехал в Америку на север штата Нью-Йорк в Итаку, чтобы работать с Доном Зильверсмитом в Корнеллском университете[3].

Самостоятельные исследования в Оклахоме и Колумбии (1981—2008)

Некоторое время Мартин работал в Отделе биофизики Медицинского Колледжа Вирджинии, а после, в 1981 году, переехал в Оклахому-Сити. Там он наладил производство бактериальных ферментов, которыми занимался в аспирантуре, и стал сотрудничать со множеством учёных, отправляя образцы своих ферментов по всему миру. Наиболее продуктивной оказалась коллаборация с израильскими учёными Израэлем Силменом и Тони Футерменом из Института Вейцмана.

К 1985 году Мартин Лоу стал сотрудничать ещё с одним ученым, Майком Фергюсоном из лаборатории Рокфеллеровского университета. Они проводили много времени, обсуждая результаты экспериментов по телефону, и построили вместе первые теоретические модели действия выделяемых ферментов[4].

После всех впечатляющих работ Мартина с ним связалась Джина Колатта, корреспондент журнала Science, и написала краткий отчет о совершённых открытиях[5]. В 1987 году Мартин Лоу перевёлся в Колумбийский университет и жил вместе с женой и сыном в Оссиниге на севере штата Нью-Йорк.

Cмерть

В 2008 году Мартин Джеффри Лоу преждевременно ушёл в отставку в связи с болезнью Альцгеймера. Он умер 13 августа 2013 года в возрасте 63 лет[2].

Научная деятельность

Мартин внёс огромный вклад в изучение мембранных белков. Его наблюдения, экспериментальное упорство и щедрость сыграли важную роль в открытии совершенно новой области мембранной биологии и биохимии. Его открытие мембранных ГФИ-якорей стало общеизвестным и было включено в учебники по биохимии и пособия по молекулярной и клеточной биологии. Это наследие продолжает оказывать влияние на биологов во многих дисциплинах.

Исследование на соискание степени PhD

Дж. Б. Финиан, который руководил исследованиями Мартина в Бирмингеме,  один из первых применил рентгеноструктурный анализ для изучения строения биологических мембран[6]. Он разделял лабораторию с двумя коллегами: Роджером Коулманом, который использовал структурные и ферментативные методы для исследования плазматических мембран[7], и Бобом Митчеллом, который исследовал клеточные функции инозитолфосфолипидов[8]. Задачей Мартина было расширение спектра фосфолипаз, которые использовали Коулман и Финиан, и увеличение их чистоты. В частности, он искал бактериальные фосфолипазы, избирательно атакующие определенные виды мембранных фосфолипидов. Он нашел работы о фосфолипазе C[9], которая была выделена из культуральных жидкостей Bacillus cereus, Bacillus anthracis и специфично гидролизовала минорный мембранный липид – фосфатидилинозитол (сокращенно PI). Также в работе было показано, что фосфатидилинозитол-специфичная фосфолипаза C (PI-PLC) способствует выделению щелочной фосфатазы в кровь (при введении PI-PLC в организм животных) или в межклеточную среду (при инкубации кусочков ткани или клеточного лизата с PI-PLC). Мартин выделил аналогичный PI-PLC комплекс из золотистого стафилококка, Staphylococcus aureus[10]. К 1977 году три лаборатории независимо показали, что обработка некоторых типов клеток бактериальными PI-PLC действительно приводит к выделению щелочной фосфатазы[11][12][13]. Мартин рассуждал:

«Если это так, другие ферменты могли бы быть прикреплены к поверхности клеток подобными якорями, и обработка PI-PLC могла бы также высвободить их.»

Он и коллеги быстро показали, что это было верно для ацетилхолинэстеразы (АХЭ) эритроцитов[14] и для 5-нуклеотидазы гепатоцитов и лимфоцитов[15][16]. Выделенные ферменты были хорошо растворимы и не содержали остатков мембран.

В Корнеллском университете Итаки он подтвердил свои результаты. Этого было достаточно, чтобы подчеркнуть функцию фосфатидилинозитола в прикреплении белков к мембранам и упомянуть об этом в глобальном обзоре функций инозитолфосфолипидов[17].

На следующие десять лет Мартин определил задачи: какие из белков могут быть прикреплены к поверхности таким способом; какое точное строение имели якорные структуры; какие из организмов используют их.

Работа в Америке

Рисунок 1. Упрощённая схема действия PLC, предоставленная для отчёта Джины Колаты
Рисунок 2. Современное представление о химической структуре консервативного участка ГФИ-якоря и его многочисленных биологических вариациях

Мартин переехал в Оклахому-Сити в 1981 г. Здесь он наладил производство бактериальных PI-PLC и поставку их в другие лаборатории. Вот что говорил один соавторов Мартина, Израэль Силмен из Института Вейцмана:

«Начало сотрудничеству было положено в 1977 году, когда я путешествовал на поезде с Бобом Митчеллом, возвращающимся с Харденовской конференции в Уае. Боб рассказал мне, что в Бирмингемском университете был аспирант, который мог солюбилизировать АХЭ эритроцитов с помощью бактериальной фосфолипазы. Первые плоды появились пять лет спустя, когда мы позвонили Бобу узнать, как мы можем связаться с аспирантом, которого звали Мартин Лоу, и получить его фосфолипазы. Мы хотели протестировать их действие на связанном с мембраной димере АХЭ, который в больших количества был найден в стрекательных клетках хвоста калифорнийского гнюса и напоминал АХЭ эритроцита. Боб сказал нам, что к тому времени Мартин был далеко в Оклахоме-Сити. Мы написали Мартину письмо и попросили в нем образец PI-PLC золотистого стафилококка. Он великодушно предложил послать нам фермент и сотрудничать. Мы согласились. Это оказалось очень мудрым решением, поскольку позволило извлечь выгоду из энциклопедических знаний Мартина в области химии инозитолфосфатов и его четкого и критического понимания действия фосфолипаз C-типа на фосфатидилинозитол и другие фосфолипиды.»[2]

Впоследствии группа Вейцмана совместно с Биллом Шерманом, ветераном биохимии инозитола из Вашингтонского университета в Сент-Луисе, впервые показали, что место на поверхности клетки, к которому прикреплена АХЭ, содержит ковалентно связанную структуру на основе фосфатидил-мио-инозитола, и добавление PI-PLC обеспечивает солюбилизацию мембранной АХЭ в стрекательных клетках ската[18][19][20].

Мартин Лоу оказал влияние на работы Джорджа Кросса из Рокфеллеровского университета и его коллеги Майка Фергюсона, которые определили полную химическую природу ГФИ-якоря. Майк расширил работы Тони Холдера из лаборатории ‘Wellcome’ в Бекенхеме[21], Люсии Кардозу де Альмейда, и Мервина Тернера из Молтенского института Кембриджа[22] и заключил, что C-концы мембранной формы вариабельных поверхностных гликопротеинов (ВПГ) были соединены ковалентной связью со сложной структурой гликофосфолипида, содержащей димиристилглицерин, глюкозамин, маннозу, галактозу, фосфат-ион и этаноламин[23]. Позже Мартин Лоу и Майк Фергюсон определили более полный состав мембранного якоря и присвоили ему название гликозилфосфатидилинозитол мембранный якорь (ГФИ-якорь)[4]. Позже М. Дж. Лоу заинтересовался работами Алан Уильямса из Школы патологии Данна в Оксфорде, который охарактеризовал связанный с мембраной тимоцитов и нейронов Thy-1 гликопротеин[24]. Он предложил работать вместе своему коллеге из Оклахомы, Полу Кинкэйду. Через пару недель они опубликовали в Nature работу, которая продемонстрировала отщепление Thy-1 от поверхности клеток под действием PI-PLC[25]. Впоследствии Thy-1 был классифицирован как ГФИ-якорный блок[26].

К 1986 году Терри Розенберри из Западного резервного университета Кейза (Кливленд, Огайо) пополнил ряды работ по структуре АХЭ стрекательных клеток ската, Thy-1 крысы и ВПГ трипаносомы. Он исследовал АХЭ человеческих и бычьих эритроцитов[27], что позволило Мартину совместно с коллегами написать первый обзор «Ковалентно связанный фосфатидилинозитол в качестве гидрофобного мембранного якоря» для журнала Trends in Biochemical Sciences[28]. Позднее был опубликован более полноценный авторский обзор «Биохимия гликозил-фосфатидилинозитольных якорей мембранных белков» в Biochemical Journal[29]. Тогда было известно 14 различных классов ГФИ-якорных белков, и это число сильно выросло за последующие годы, пока Мартин продолжал без каких-либо условий отправлять сотни аликвот PI-PLC ученым по всему миру.

1980-90-х гг. Мартин вел активную исследовательскую деятельность и охарактеризовал другую фосфолипазу, человеческую сывороточную ГФИ-специфичную фосфолипазу D (GPI-PLD), которая может расщеплять как PI-PLC-чувствительные, так и PI-PLC-устойчивые ГФИ-якоря[30][31]. Мартин обнаружил интересные связи между регуляцией белка и клеточным ответом на введение липополисахаридов и окислительный стресс[32][33]; а также вместе со своим коллегой Майклом Дигом из университета Индианы обнаружил связь между активностью ГФИ-PLD и толерантностью к глюкозе[34].

В 2000-х Мартин опубликовал большой обзор охарактеризованных к тому времени ГФИ-якорных структур[35]. Позже он отметил, что отправил порядка 120 образцов PI-PLC в другие лаборатории по всему миру в течение года после публикации (рис. 1, 2).

Научное наследие

Стало доступно много ДНК-последовательностей, кодирующих ГФИ-якорные белки. Было открыто, что ГФИ-якоря предварительно синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме (ЭПР) и котрансляционно пришиваются на ГФИ-сигнальные олигопептиды из ~ 15-30 аминокислот на С-концевом домене белков, предназначенных для ГФИ-прикрепления. В результате ГФИ-якорь вступил в эру биоинформатики как все более предсказуемая посттрансляционная модификация. Анализ последовательностей генов различных эукариот предсказывает, что 0,2–2% из них кодируют ГФИ-якорные белки на поверхности клеток[36][37].

Многие заболевания и патологии могут быть обусловлены работой ГФИ-якорных белков. Например, дефекты в биосинтезе ГФИ-якоря могут вызвать редкое приобретенное заболевание человека - пароксизмальную ночную гемоглобинурию[38] и несколько наследственных заболеваний[39]. Прионы, которые вызывают трансмиссивные губчатые энцефалопатии, включая болезнь Крейтцфельдта-Якоба, скрейпи и «коровье бешенство», в естественном состоянии оказались ГФИ-якорными гликопротеинами – еще одно открытие, которое стало возможным благодаря щедрым поставкам PI-PLC и советам Мартина[40]. Рецепторы узнавания некоторых вирусов и бактериальных токсинов тоже являются ГФИ-якорными белками[41][42]. Многие факторы выживаемости и инфекционности, находящиеся на поверхности клеток паразита, представляют собой ГФИ-якорные белки или гликолипиды, связанные с ГФИ[43]. Все они предлагают возможные терапевтические цели для разработки лекарств. Гликозилфосфатидилинозитолы имеют практическое и биотехнологическое применение. Например, трансмембранные домены интегральных мембранных белков Типа 1 могут быть заменены на ГФИ-якорные с получением биоинженерных белков, которые могут высвобождаться с поверхности клетки с помощью обработки PI-PLC и выделяться в виде растворимых белков[44]. А «жирный» фосфолипидный компонент очищенных неповрежденных ГФИ-якорных белков может быть использован для того, чтобы нековалентно «метить» ими клеточные и другие гидрофобные поверхности, такие как чипы для плазмонного резонанса[45].

Наконец, ГФИ-якорные белки были использованы как маркеры для липидных рафтов, которые вовлечены в многочисленные биологические процессы. Недавнее открытие того, как они формируют и обеспечивают трансмембранное сцепление[46], могло бы быть заслугой Мартина.

Признание

Избранный член Лондонского королевского общества с 1996 года.

Семья

Когда Мартин работал в Корнелле, он познакомился с Эйлин Уэйлен, которая была на 3 года младше. У них было много общих интересов, таких как горные походы, катание на лыжах и всяческие прогулки. Она занималась классификацией растений в агрономическом отделе Корнелла, и их первое свидание было в пиццерии в центре Итаки. Эйлин рассказывала, что ее привлекал тихий английский акцент, чувство юмора и борода Мартина. 24 мая 1979 года они поженились в усадьбе Анабель Тейлор на территории университета. Священником выступил дядюшка Эйлин, Эрл.

У них было двое сыновей – Алан (1985 г.) и Джереми (1989 г.), которые родились в один из самых сложных периодов в жизни семьи, во время переезда в Колумбию в 1987 году. Они жили в 40 минутах езды от лаборатории Мартина на севере Манхэттена, и старались распределять обязанности по дому и работе, с учетом расписания конференций и лекций, а также временной работы Эйлин в отделе таксономии растений в Ботаническом саду Нью-Йорка в Бронксе. Им было трудно балансировать между родными Мартина в Англии и семьёй Эйлин в Кортлэнде[2].

Интересные факты

Когда Мартин был подростком, он научился обходиться без удобств и полюбил походы с палатками и туристические прогулки  в Озерный край и долину Боуланд. Летом 1966 года Мартин и Кристофер ездили автостопом в Корнуолл и разбили лагерь под небольшим навесом на диких пустошах Бодмин-Мур. Вернуться из Плимута они договорились в грузовом фургоне деда Джаггера, разгружая мебель.

Мартин очень любил посещать родные места в Озёрном крае, и каждые два года они всей семьей ездили на каникулы поход по Кесвику (Камбрия).

Примечания

  1. ↑ Low; Martin Geoffrey (1950 - 2013)  (англ.)
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 2,3 Michell R.H, Ferguson M.A.J. Martin Geoffrey Low. 27 July 1950 – 6 August 2013 // Biogr. Mems Fell. R. Soc., 2018, v. 65, p. 267-282.
  3. ↑ Low M.G., Zilversmit D.B. Role of phosphatidylinositol in attachment of alkaline phosphatase to membranes // Biochemistry, 1980, v. 19, p. 3913–3918.
  4. ↑ 4,0 4,1 Low M.G., Ferguson M.A., Cross G.A. Glycosyl-sn-1,2-dimyristyl-phosphatidylinositol is covalently linked to Trypanosoma brucei variant surface glycoprotein // J. Biol. Chem., 1985, v. 260, p. 14547–14555.
  5. ↑ Kolata G. Novel protein/membrane attachment // Science, 1985, v. 229, 850 P.
  6. ↑ Finean J.B. Biophysical contributions to membrane structure // Q. Rev. Biophys., 1969, v. 2, p. 1–23.
  7. ↑ Coleman R., Finean, J.B., Knutton S., Limbrick A.R. A structural study of the modification of erythrocyte ghosts by phospholipase C // Biochim. Biophys. Acta, 1970, v. 219, p. 81–92.
  8. ↑ Lapetina E.G., Michell R.H. Phosphatidylinositol metabolism in cells receiving extracellular stimulation // FEBS Lett., 1973, v. 31, p. 1–10.
  9. ↑ Slein M.W., Logan G.F. Mechanism of action of the toxin of Bacillus anthracis: alkaline phosphatasemia produced by culture filtrates of various bacilli // J. Bacteriol., 1962, v. 83, p. 359–369.
  10. ↑ Low M.G., Finean J.B. The action of phosphatidylinositol-specific phospholipases C on membranes // Biochem. J., 1976, v. 154, p. 281–284.
  11. ↑ Low M.G., Finean J.B. Release of alkaline phosphatase from membranes by a phosphatidylinositolspecific phospholipase C // Biochem. J., 1977, v. 167, p. 281–284.
  12. ↑ Slein M.W., Logan G.F. Characterization of the phospholipases of Bacillus cereus and their effects on erythrocytes, bone and kidney cells // J. Bacteriol., 1965, v. 90, p. 69–81.
  13. ↑ Ikezawa H., Yamanegi M., Taguchi R., Miyashita T., Ohyabu T. Studies on phosphatidylinositol phosphodiesterase phospholipase C type of Bacillus cereus: I. Purification, properties and phosphatasereleasing activity // Biochim. Biophys. Acta, 1976, v. 450, p. 154–164.
  14. ↑ Low M.G., Finean J.B. Non-lytic release of acetylcholinesterase from erythrocytes by a phosphatidylinositol-specific phospholipase C // FEBS Lett., 1977, v. 82, p. 143–146.
  15. ↑ Low M.G., Finean J.B. Specific release of plasma membrane enzymes by a phosphatidylinositol-specific phospholipase C // Biochim. Biophys. Acta, 1978, v. 508, p. 565–570.
  16. ↑ Taguchi R., Ikezawa H. Phosphatidyl inositol-specific phospholipase C from Clostridium novyi type A // Arch. Biochem. Biophys., 1978, v. 186, p. 196–201.
  17. ↑ Michell R. H. Inositol phospholipids in membrane function // Trends Biochem. Sci., 1979, v. 4, p. 128–131.
  18. ↑ Low M.G., Futerman A.H., Silman I. A hydrophobic dimer of acetylcholinesterase from Torpedo californica electric organ is solubilized by phosphatidylinositol-specific phospholipase C // Neurosci. Lett., 1983, v. 40, p. 85–89.
  19. ↑ Low M.G., Futerman A.H., Fiorini R.M., Roth E., Silman I. Physicochemical behaviour and structural characteristics of membrane-bound acetylcholinesterase from Torpedo electric organ: effect of phosphatidylinositol-specific phospholipase C // Biochem. J., 1985, v. 226, p. 369–377.
  20. ↑ Low M.G., Futerman A.H., Ackermann K.E., Sherman W.R., Silman I. Identification of covalently bound inositol in the hydrophobic membrane-anchoring domain of Torpedo acetylcholinesterase // Biochem. Biophys. Res. Comm., 1985, v. 129, p. 312–317.
  21. ↑ Holder A.A. Carbohydrate is linked through ethanolamine to the C-terminal amino acid of Trypanosoma brucei variant surface glycoprotein // Biochem. J., 1983, v. 209, p. 261–262.
  22. ↑ Cardoso de Almeida M.L., Turner M.J. The membrane form of variant surface glycoproteins of Trypanosoma brucei // Nature, 1983, v. 302, p. 349–352.
  23. ↑ Ferguson M.A., Homans S.W., Dwek R.A., Rademacher T.W. Glycosylphosphatidylinositol moiety that anchors Trypanosoma brucei variant surface glycoprotein to the membrane // Science, 1988, v. 239, p. 753–759.
  24. ↑ Campbell D.G., Gagnon J., Reid K. B., Williams A.F. Rat brain Thy-1 glycoprotein: the amino acid sequence, disulphide bonds and an unusual hydrophobic region // Biochem. J., 1981, v. 195, p. 15–30.
  25. ↑ Low M.G., Kincade P.W. Phosphatidylinositol is the membrane-anchoring domain of the Thy-1 glycoprotein // Nature, 1985, v. 318, p. 62–66.
  26. ↑ Homans S.W., Ferguson M.A., Dwek R.A., Rademacher T.W., Anand R., Williams A.F. Complete structure of the glycosyl phosphatidylinositol membrane anchor of rat brain Thy-1 glycoprotein // Nature, 1988, v. 333, p. 269–272.
  27. ↑ Haas R., Brandt P.T., Knight J., Rosenberry T.L. Identification of amine components in a glycolipid membrane-binding domain at the C-terminus of human erythrocyte acetylcholinesterase // Biochem., 1986, v. 25, p. 3098–3105.
  28. ↑ Low M.G., Ferguson M.A., Futerman A.H., Silman I. Covalently attached phosphatidylinositol as a hydrophobic anchor for membrane proteins // Trends Biochem. Sci., 1985, v. 11, p. 212–215.
  29. ↑ Low M.G. Biochemistry of the glycosyl-phosphatidylinositol membrane protein anchors // Biochem. J., 1987, v. 244, p. 1–13.
  30. ↑ Low M.G., Wong Y.W. Phospholipase resistance of the glycosyl-phosphatidylinositol membrane anchor on human alkaline phosphatase // Clin. Chem., 1992, v. 38, p. 2517–2525.
  31. ↑ Low M.G., Li J.Y., Hollfelder K., Huang K.S. Structural features of GPI-specific phospholipase D revealed by proteolytic fragmentation and Ca2+ binding studies // J. Biol. Chem., 1994, v. 269, p. 28963–28971.
  32. ↑ Low M.G., Stutz P. Inhibition of the plasma glycosylphosphatidylinositol-specific phospholipase D by synthetic analogs of lipid A and phosphatidic acid // Arch. Biochem. Biophys., 1999, v. 371, p. 332–339.
  33. ↑ Low M.G., Du X. Down-regulation of glycosylphosphatidylinositol-specific phospholipase D induced by lipopolysaccharide and oxidative stress in the murine monocyte-macrophage cell line RAW 264.7 // Infect. Immun., 2001, v. 69, p. 3214–3223.
  34. ↑ Low M.G., Raikwar N.S., Bowen-Deeg R.F., Du X.S., Deeg M.A. Glycosyl-phosphatidylinositolspecific phospholipase D improves glucose tolerance // Metabolism, 2010, v. 59, p. 1413–1420.
  35. ↑ Low M.G. Glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins and their phospholipases // Biology of phosphoinositides. (Ed. by Cockcroft S.). Oxford, UK: Oxford University Press. 2000. P. 210–238.
  36. ↑ Eisenhaber B., Bork P., Eisenhaber F. Post-translational GPI lipid anchor modification of proteins in kingdoms of life: analysis of protein sequence data from complete genomes // Protein Eng., 2001, v. 14, p. 17–25.
  37. ↑ Poisson G., Chauve C., Chen X., Bergeron A. FragAnchor: a large-scale predictor of glycosylphosphatidylinositol anchors in eukaryote protein sequences by qualitative scoring // Genom. Proteom. Bioinformat., 2007, v. 5, p. 121–130.
  38. ↑ Inoue N., Murakami Y., Kinoshita T. Molecular genetics of paroxysmal nocturnal hemoglobinuria // Int. J. Hematol., 2003, v. 77, p. 107–112.
  39. ↑ Hogrebe M., Murakami Y., Wild M., Ahlmann M., Biskup S., Hortnagel K., Gruneberg M., Reunert J., Linden T., Kinoshita T., Marquardt T. A novel mutation in PIGW causes glycosylphosphatidylinositol deficiencyLow M.G.out hyperphosphatasia // Am. J. Med. Genet., 2016, v. 170, p. 3319–3322.
  40. ↑ Stahl N., Borchelt D.R., Hsiao K., Prusiner S.B. Scrapie prion protein contains a phosphatidylinositol glycolipid // Cell, 1987, v. 51, p. 229–240.
  41. ↑ Bergelson J.M., Chan M., Solomon K.R., St. John N.F., Lin H., Finberg R.W. Decay-accelerating factor CD55, a glycosylphosphatidylinositol-anchored complement regulatory protein, is a receptor for several echoviruses // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1994, v. 91, p. 6245–6248.
  42. ↑ Diep D.B., Nelson K.L., Raja S.M., Pleshak E.N., Buckley J.T. Glycosylphosphatidylinositol anchors of membrane glycoproteins are binding determinants for the channel-forming toxin aerolysin. J. Biol. Chem., 1998, v. 273, 2355–2360.
  43. ↑ McConville M.J., Ferguson M.A. The structure, biosynthesis and function of glycosylated phosphatidylinositols in the parasitic protozoa and higher eukaryotes // Biochem. J., 1993, v. 294, p. 305–324.
  44. ↑ Lin A.Y., Devaux B., Green A., Sagerstrom C., Elliott J.F., Davis M.M. Expression of T cell antigen receptor heterodimers in a lipid-linked form // Science, 1990, v. 249, p. 677–679.
  45. ↑ Heider S., Dangerfield J.A., Metzner C. Biomedical applications of glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins // J. Lipid Res., 2016, v. 57, p. 1778–1788.
  46. ↑ Zurzolo C., Simons K. Glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins: membrane organization and transport // Biochim. Biophys. Acta, 2016, v. 1858(4), p. 632–639.
Источник — https://xn--h1ajim.xn--p1ai/index.php?title=Лоу,_Мартин_Джеффри&oldid=2783688