Каталаза

Эта статья находится на начальном уровне проработки, в одной из её версий выборочно используется текст из источника, распространяемого под свободной лицензией
Материал из энциклопедии Руниверсалис
Каталаза
Catalase-1DGF.png
Обозначения
Символы CAT
Entrez Gene 847
HGNC 1516
OMIM 115500
RefSeq NM_001752
UniProt P04040
Другие данные
Шифр КФ 1.11.1.6
Локус 11-я хр., 11p13
Каталаза
Catalase Structure.png
PDB прорисовано на основе 1dgb.
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволCAT ; MGC138422; MGC138424
Внешние IDOMIM: 115500 MGI88271 HomoloGene55514 GeneCards: CAT Gene
номер EC1.11.1.6
Профиль экспрессии РНК
PBB GE CAT 201432 at tn.png
PBB GE CAT 211922 s at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez84712359
EnsemblENSG00000121691ENSMUSG00000027187
UniProtP04040P24270
RefSeq (мРНК)NM_001752NM_009804
RefSeq (белок)NP_001743NP_033934
Локус (UCSC)Chr 11:
34.46 – 34.49 Mb
Chr 2:
103.45 – 103.49 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Катала́за (от греч. καταλύω — разрушать, ломать[1]) — фермент (КФ 1.11.1.6), который катализирует разложение образующегося в процессе биологического окисления пероксида водорода на воду и молекулярный кислород ([math]\displaystyle{ \mathrm{2H_2O_2 \rightarrow 2H_2O + O_2} }[/math]), а также окисляет в присутствии пероксида водорода низкомолекулярные спирты и нитриты. Содержится почти во всех организмах. Участвует в тканевом дыхании.

Каталаза была получена в кристаллическом состоянии. Её молекулярная масса оценивается в 250 кДа. Фермент широко распространён в клетках животных, растений и микроорганизмов. Относится к хромопротеидам, имеющим в качестве простетической (небелковой) группы окисленный гем. Специфичность каталазы в отношении к субстрату-восстановителю невелика, поэтому она может катализировать не только разложение [math]\displaystyle{ \mathrm{H_2O_2} }[/math], но и окисление низших спиртов. Функция каталазы сводится к разрушению токсичного пероксида водорода, образующегося в ходе различных окислительных процессов в организме. Каталаза является каталитически совершенным ферментом - она ускоряет разложение пероксида водорода в 90 миллиардов раз.

Методы определения активности каталазы

Каталазную активность определяют спектрофотометрически, измеряя убыль концентрации пероксида водорода по снижению поглощения реакционной смеси при длинах волн в ультрафиолетовой части спектра (например, при 253 нм) или по поглощению комплекса пероксида водорода с молибдатом (например, при 410 нм), используя соответствующие коэффициенты молярного поглощения.[2]

См. также

Примечания

  1. Двореций И. Х. Древнегреческо-русский словарь. М., Государственное издательство иностранных и национальных словарей. 1958, т. 1, стр. 896.
  2. А. В. Разыграев. Определение активности каталазы у кровососущих комаров с использованием молибдата аммония и реакционной буферной среды на основе 3-(N-морфолино)пропансульфоновой кислоты // Паразитология. — 2021. — Т. 55, вып. 4. — С. 318-336. — ISSN 0031-1847. — doi:10.31857/S0031184721040049.

Ссылки

  • [dic.academic.ru/dic.nsf/enc_medicine/14012/Каталаза Каталаза в медицинской энциклопедии]