Гистондеацетилаза 5

Эта статья находится на начальном уровне проработки, в одной из её версий выборочно используется текст из источника, распространяемого под свободной лицензией
Материал из энциклопедии Руниверсалис
(перенаправлено с «HDAC5»)
Гистондеацетилаза 5
Идентификаторы
СимволHDAC5 ; HD5; NY-CO-9
Внешние IDOMIM: 605315 MGI: 1333784 HomoloGene: 3995 IUPHAR: ChEMBL: 2563 GeneCards: HDAC5 Gene
номер EC3.5.1.98
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez1001415184
EnsemblENSG00000108840ENSMUSG00000008855
UniProtQ9UQL6A2AWS5
RefSeq (мРНК)NM_001015053NM_001077696
RefSeq (белок)NP_001015053NP_001071164
Локус (UCSC)Chr 17:
42.15 – 42.2 Mb		Chr 11:
102.19 – 102.23 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Гистондеацетилаза 5 — фермент, кодируемый у человека геном HDAC5 [1][2][3].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и событий развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет хромосомную структуру и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном принадлежит к классу II семейства гистондезацетилазы/acuc/Apha. Он обладает способностью гистондеацетилазы к подавлению транскрипции, когда связан с промотором. Он также взаимодействует с миоцитарным усилительным фактором-2 (MEF2) белков, что приводит к репрессии MEF2-зависимых генов. Эти гены, как полагают, связаны с раком толстой кишки. Были найдены для этого гена два варианта транскриптов, кодирующих различные изоформы[3].

АМФ-активируемая протеинкиназа регулирует глюкозный транспортёр GLUT4 путём фосфорилирования в HDAC5[4].

HDAC5 участвует в консолидации памяти[англ.] и предполагает, что при разработке ингибиторов HDAC[англ.] с большей селективностью для лечения болезни Альцгеймера, следует избегать ориентации на HDAC5[5].

Взаимодействия

Гистондеацетилаза 5, как было выявлено, взаимодействует с:

См. также

Гистондеацетилаза

Примечания

  1. ↑ Grozinger C.M., Hassig C.A., Schreiber S.L. Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — June (vol. 96, no. 9). — P. 4868—4873. — doi:10.1073/pnas.96.9.4868. — PMID 10220385.
  2. ↑ Scanlan M.J., Chen Y.T., Williamson B., Gure A.O., Stockert E., Gordan J.D., Tureci O., Sahin U., Pfreundschuh M., Old L.J. Characterization of human colon cancer antigens recognized by autologous antibodies (англ.) // Int J Cancer[англ.] : journal. — 1998. — June (vol. 76, no. 5). — P. 652—658. — doi:10.1002/(SICI)1097-0215(19980529)76:5<652::AID-IJC7>3.0.CO;2-P. — PMID 9610721.
  3. ↑ 3,0 3,1 Entrez Gene: HDAC5 histone deacetylase 5.
  4. ↑ McGee S.L., van Denderen B.J., Howlett K.F., Mollica J., Schertzer J.D., Kemp B.E., Hargreaves M. AMP-activated protein kinase regulates GLUT4 transcription by phosphorylating histone deacetylase 5 (англ.) // Diabetes (journal)[англ.] : journal. — 2008. — Vol. 57, no. 4. — P. 860—867. — doi:10.2337/db07-0843. — PMID 18184930.
  5. ↑ Agis-Balboa R.C., Pavelka Z., Kerimoglu C., Fischer A. Loss of HDAC5 impairs memory function: implications for Alzheimer's disease (англ.) // J Alzheimers Dis[англ.] : journal. — 2013. — January (vol. 33, no. 1). — P. 35—44. — doi:10.3233/JAD-2012-121009. — PMID 22914591.
  6. ↑ 6,0 6,1 Lemercier C., Brocard M.P., Puvion-Dutilleul F., Kao H.Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 24. — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.
  7. ↑ Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation (англ.) // Mol. Cell. Biol.[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 22, no. 20. — P. 7302—7312. — doi:10.1128/MCB.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305.
  8. ↑ Watamoto K., Towatari M., Ozawa Y., Miyata Y., Okamoto M., Abe A., Naoe T., Saito H. Altered interaction of HDAC5 with GATA-1 during MEL cell differentiation (англ.) // Oncogene[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 22, no. 57. — P. 9176—9184. — doi:10.1038/sj.onc.1206902. — PMID 14668799.
  9. ↑ Grozinger C.M., Hassig C.A., Schreiber S.L. Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — Vol. 96, no. 9. — P. 4868—4873. — doi:10.1073/pnas.96.9.4868. — PMID 10220385.
  10. ↑ 10,0 10,1 Zhang J., Kalkum M., Chait B.T., Roeder R.G. The N-CoR-HDAC3 nuclear receptor corepressor complex inhibits the JNK pathway through the integral subunit GPS2 (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 9, no. 3. — P. 611—623. — doi:10.1016/S1097-2765(02)00468-9. — PMID 11931768.
  11. ↑ Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/S1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  12. ↑ Grozinger C.M., Schreiber S.L. Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3-3-dependent cellular localization (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 14. — P. 7835—7840. — doi:10.1073/pnas.140199597. — PMID 10869435.
  13. ↑ Koipally J., Georgopoulos K. A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 31. — P. 27697—27705. — doi:10.1074/jbc.M201694200. — PMID 12015313.
  14. ↑ Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M.P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 20. — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.
  15. ↑ Castet A., Boulahtouf A., Versini G., Bonnet S., Augereau P., Vignon F., Khochbin S., Jalaguier S., Cavaillès V. Multiple domains of the Receptor-Interacting Protein 140 contribute to transcription inhibition (англ.) // Nucleic Acids Res.[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 32, no. 6. — P. 1957—1966. — doi:10.1093/nar/gkh524. — PMID 15060175.
  16. ↑ 16,0 16,1 Huang E.Y., Zhang J., Miska E.A., Guenther M.G., Kouzarides T., Lazar M.A. Nuclear receptor corepressors partner with class II histone deacetylases in a Sin3-independent repression pathway (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2000. — Vol. 14, no. 1. — P. 45—54. — PMID 10640275.
  17. ↑ Vega R.B., Harrison B.C., Meadows E., Roberts C.R., Papst P.J., Olson E.N., McKinsey T.A. Protein kinases C and D mediate agonist-dependent cardiac hypertrophy through nuclear export of histone deacetylase 5 (англ.) // Mol. Cell. Biol.[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 24, no. 19. — P. 8374—8385. — doi:10.1128/MCB.24.19.8374-8385.2004. — PMID 15367659.
  18. ↑ Chauchereau A., Mathieu M., de Saintignon J., Ferreira R., Pritchard L.L., Mishal Z., Dejean A., Harel-Bellan A. HDAC4 mediates transcriptional repression by the acute promyelocytic leukaemia-associated protein PLZF (англ.) // Oncogene[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 23, no. 54. — P. 8777—8784. — doi:10.1038/sj.onc.1208128. — PMID 15467736.

Литература

  • Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators (англ.) // Trends Genet.[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
  • Huang EY; Zhang J; Miska EA; Guenther, MG; Kouzarides, T; Lazar, M.A. Nuclear receptor corepressors partner with class II histone deacetylases in a Sin3-independent repression pathway (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2000. — Vol. 14, no. 1. — P. 45—54. — PMID 10640275.
  • Lemercier C; Verdel A; Galloo B; Curtet, S; Brocard, MP; Khochbin, S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 20. — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.
  • Grozinger C.M., Schreiber S.L. Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3- 3-dependent cellular localization (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 14. — P. 7835—7840. — doi:10.1073/pnas.140199597. — PMID 10869435.
  • Huynh K.D., Fischle W., Verdin E., Bardwell V.J. BCoR, a novel corepressor involved in BCL-6 repression (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2000. — Vol. 14, no. 14. — P. 1810—1823. — doi:10.1101/gad.14.14.1810. — PMID 10898795.
  • Mahlknecht U; Schnittger S; Ottmann OG; Schoch, C; Mosebach, M; Hiddemann, W; Hoelzer, D. Chromosomal organization and localization of the human histone deacetylase 5 gene (HDAC5) (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 1493, no. 3. — P. 342—348. — doi:10.1016/S0167-4781(00)00191-3. — PMID 11018260.
  • Zhang C.L., McKinsey T.A., Lu J.R., Olson E.N. Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 1. — P. 35—9. — doi:10.1074/jbc.M007364200. — PMID 11022042.
  • McKinsey T.A., Zhang C.L., Lu J., Olson E.N. Signal-dependent nuclear export of a histone deacetylase regulates muscle differentiation (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 408, no. 6808. — P. 106—111. — doi:10.1038/35040593. — PMID 11081517.
  • McKinsey T.A., Zhang C.L., Olson E.N. Activation of the myocyte enhancer factor-2 transcription factor by calcium/calmodulin-dependent protein kinase-stimulated binding of 14-3-3 to histone deacetylase 5 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2001. — Vol. 97, no. 26. — P. 14400—14405. — doi:10.1073/pnas.260501497. — PMID 11114197.
  • Fischle W; Dequiedt F; Fillion M; Hendzel, MJ; Voelter, W; Verdin, E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  • McKinsey T.A., Zhang C.L., Olson E.N. Identification of a Signal-Responsive Nuclear Export Sequence in Class II Histone Deacetylases (англ.) // Mol. Cell. Biol.[англ.] : journal. — 2001. — Vol. 21, no. 18. — P. 6312—6321. — doi:10.1128/MCB.21.18.6312-6321.2001. — PMID 11509672.
  • Ozawa Y; Towatari M; Tsuzuki S; Hayakawa, F; Maeda, T; Miyata, Y; Tanimoto, M; Saito, H. Histone deacetylase 3 associates with and represses the transcription factor GATA-2 (англ.) // Blood[англ.] : journal. — American Society of Hematology[англ.], 2001. — Vol. 98, no. 7. — P. 2116—2123. — doi:10.1182/blood.V98.7.2116. — PMID 11567998.
  • Potter GB; Beaudoin GM; DeRenzo CL; Zarach, JM; Chen, SH; Thompson, C.C. The hairless gene mutated in congenital hair loss disorders encodes a novel nuclear receptor corepressor (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2001. — Vol. 15, no. 20. — P. 2687—2701. — doi:10.1101/gad.916701. — PMID 11641275.
  • Fischle W; Dequiedt F; Hendzel MJ; Guenther, Matthew G; Lazar, Mitchell A; Voelter, Wolfgang; Verdin, Eric. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/S1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  • Lemercier C; Brocard MP; Puvion-Dutilleul F; Kao, HY; Albagli, O; Khochbin, S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 24. — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.
  • Huang Y; Tan M; Gosink M; Wang, KK; Sun, Y. Histone deacetylase 5 is not a p53 target gene, but its overexpression inhibits tumor cell growth and induces apoptosis (англ.) // Cancer Res.[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 62, no. 10. — P. 2913—2922. — PMID 12019172.
Источник — https://xn--h1ajim.xn--p1ai/index.php?title=Гистондеацетилаза_5&oldid=7243552