Файл:MAD1 function in SAC.jpg

Нет версии с бо́льшим разрешением.

MAD1_function_in_SAC.jpg (759 × 297 пкс, размер файла: 25 КБ, MIME-тип: image/jpeg)

Описание

Описание изображения
Описание	MAD1 homodimer in unattached kinetochores is bound to two c-MAD2 and forms a catalytic receptor for cytozolic o-MAD2. Complex MAD1-cMAD2-oMAD2 catalyzes conformational change of inactive oMAD2 to the active c-MAD2 form. C-MAD2 then binds to Cdc20 and mediates APC/C inhibition and mitotic arrest.
Источник	Own work
Время создания	2010-04-10
Автор или правообладатель	Cellular Biochemistry II — Лицензия: CC BY-SA 3.0 (Creative Commons Attribution-Share Alike 3.0) https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0
Другие версии файла	—

Источник файла — сайт Wikimedia Commons, куда он был загружен под одной из свободных лицензий ( https://commons.wikimedia.org/wiki/File:MAD1_function_in_SAC.jpg ). Авторов, работавших над этим файлом см. в истории файла: https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:MAD1_function_in_SAC.jpg&action=history

В общем случае в статьях энциклопедии Руниверсалис файлы используются в соответствии со статьёй 1274 Гражданского кодекса Российской Федерации.

Нажмите на дату/время, чтобы увидеть версию файла от того времени.

	Дата/время	Миниатюра	Размеры	Участник	Примечание
текущий	08:43, 19 ноября 2023		759 × 297 (25 КБ)	Я, робот (обсуждение \| вклад)	== Описание == {{Изображение \| описание = MAD1 homodimer in unattached kinetochores is bound to two c-MAD2 and forms a catalytic receptor for cytozolic o-MAD2. Complex MAD1-cMAD2-oMAD2 catalyzes conformational change of inactive oMAD2 to the active c-MAD2 form. C-MAD2 then binds to Cdc20 and mediates [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=APC/C&action=edit&redlink=1 APC/C] inhibition and mitotic arrest. \| источник = <span class="int-own-work" lang="en">Own work</span> \| вре...

Вы не можете перезаписать этот файл.

Следующий файл является дубликатом этого файла (подробности):

Следующая страница использует этот файл: