Ферредоксин-зависимая нитритредуктаза

Эта статья находится на начальном уровне проработки, в одной из её версий выборочно используется текст из источника, распространяемого под свободной лицензией
Материал из энциклопедии Руниверсалис
(перенаправлено с «Нитритредуктаза»)
ферредоксин-зависимая нитритредуктаза
Нитритредуктаза из Spinacia oleracea. Серым показан сирогем, коричневым - железосерный кластер.[1]Нитритредуктаза из Spinacia oleracea. Серым показан сирогем, коричневым - железосерный кластер.[1]
Идентификаторы
Шифр КФ 1.7.7.1
Номер CAS 37256-44-3
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 37256-44-3

Ферредоксин-зависимая нитритредуктаза – это фермент, который катализирующий реакцию:

NO2- + 6 Fdвосст + 8 H+ → NH4+ + 2 H2O + 6 Fdокисл

У высших растений этот фермент присутствует исключительно в пластидах, где играет ключевую роль в ассимиляции азота, восстанавливая нитрит до аммиака.[2] В отличие от нитратредуктазы, нитритредуктаза имеет весьма высокую ферментативную активность, гарантируя, что нитрит не будет накапливаться в клетке. NO2- очень активен химически и для растения является сильным токсином[3].

Фермент может использовать различные изоформы ферредоксина. В фотосинтезирующих тканях, реакция идёт за счёт ферредоксина, восстановленного фотосистемой I, а в корне используется изоформа FdIII с менее отрицательным редокс-потенциалом, который легко восстанавливается за счёт НАДФН из пентозофосфатного пути при участии фермента ферредоксин-НАДФ+ редуктаза.[4]

У высших растений ферредоксин-зависимая нитритредуктаза кодируется хлоропластным геном NIR и индуцируется нитратом (но не нитритом) и светом.[5]

Строение

Ферредоксин-зависимая нитритредуктаза — мономер с молекулярной массой 60-70 кДа, состоит из двух доменов и кофакторов, которые передают электроны от ферредоксина на нитрит. Ферредоксин связывается с N-концевой последовательностью молекулы. На второй половине белка на С-конце локализовано место связывания с нитритом. Это железосерный кластер [4Fe-4S] и сирогем.[6][7]

Примечания

  1. PDB 2AKJ
  2. Zumft W.G., Paneque A., Aparicio P.J., Losada M. Mechanism of nitrate reduction in Chlorella (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.[англ.] : journal. — 1969. — Vol. 36, no. 6. — P. 980—986. — doi:10.1016/0006-291X(69)90300-3. — PMID 4390523.
  3. Страсбургер: Физиология растений Том 2 стр. 156
  4. Guy Thomas Hanke, Yoko Kimata-Ariga, Isao Taniguchi and Toshiharu Hase. A Post Genomic Characterization of Arabidopsis Ferredoxins (англ.) // Plant Physiology : journal. — 2004. — Vol. 134, no. 1. — P. 255—264. — doi:10.1104/pp.103.032755.
  5. Физиология растений. И. П. Ермаков стр. 368
  6. Joy K.W., Hageman R.H. The purification and properties of nitrite reductase from higher plants, and its dependence on ferredoxin (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — 1966. — Vol. 100, no. 1. — P. 263—273. — PMID 4381617.
  7. Ramirez J.M., Del Campo F.F., Paneque A., Losada M. Ferredoxin-nitrite reductase from spinach (англ.) // Biochim. Biophys. Acta.[англ.] : journal. — 1966. — Vol. 118, no. 1. — P. 58—71. — doi:10.1016/s0926-6593(66)80144-3. — PMID 5954064.