Аденозинтрифосфат

Аденозинтрифосфат
Аденозинтрифосфат
	;
Общие
Сокращения	АТФ (англ. ATP)
Физические свойства
Молярная масса	507,18 г/моль
Химические свойства
	Растворимость
• в воде	растворимость в воде (20 °C) - 5 г/100 мл
Классификация
Рег. номер CAS	56-65-5
SMILES	Nc1ncnc2c1ncn2C3OC(OP(=O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)O)C(O)C3O
	Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.

3D-молекула аденозинтрифосфорной кислоты (GIF)

Аденозинтрифосфа́т (ион), Аденозинтрифосфорная кислота, АТФ (англ. АТР) — нуклеозидтрифосфат, играющий основную роль в обмене энергии в клетках живых организмов. Это универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах^[1].

Хотя в биохимических процессах используются и другие фосфорилированные нуклеотиды с запасом энергии в молекуле, только АТФ является универсальной молекулой для всех процессов накопления и использования энергии в клетках^[1].

История исследований

Аденозинтрифосфорная кислота была выделена в 1929 году группой немецких учёных Карлом Ломаном, Сайрусом Фиске и Йеллапрагадой Суббарао^[2].

В 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке^[3].

В 2018–2022 годах группа биохимиков под руководством британского учёного Ника Лейна (англ. Nick Lane) выяснила, что синтез АТФ из аденозиндифосфата (АДФ) и ацетилфосфата возможен в предбиологических условиях, в которых синтезируется и сам ацетилфосфат, причём это единственная «энергетическая» молекула биохимических процессов, синтез которой не требует ферментов^[1].

Структура

АТФ состоит из аденина, присоединенного 9-атомом азота к 1'-атому углерода сахара (рибозы), который, в свою очередь, присоединен к 5'-атому углерода сахара к трифосфатной группе. Во многих реакциях, связанных с метаболизмом, адениновые и сахарные группы остаются неизменными, но трифосфат превращается в ди- и монофосфат, давая соответственно производные АДФ и АМФ. Три фосфорильные группы помечены как альфа (α), бета (β) и, для концевого фосфата, гамма (γ).

В нейтральном растворе ионизированный АТФ существует в основном в виде ATP⁴⁻, с небольшой долей ATP³⁻^[4].

Связывание катионов металлов с АТФ

Будучи полианионной и содержащей потенциально хелатирующую полифосфатную группу, АТФ связывает катионы металлов с высоким сродством. Константа связывания для Mg²⁺ равна (9 554)^[5]. Связывание двухвалентного катиона, почти всегда магния, сильно влияет на взаимодействие АТФ с различными белками. Из-за силы взаимодействия АТФ-Mg²⁺ АТФ существует в клетке в основном в виде комплекса с Mg²⁺, связанного с фосфатно-кислородными центрами^[4]^[6].

Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в домене киназы^[7]. Присутствие Mg²⁺ регулирует активность киназы^[8].

Химические свойства

Структура аденозинтрифосфорной кислоты

Систематическое наименование АТФ:

9-β-D-рибофуранозиладенин-5'-трифосфат, или

9-β-D-рибофуранозил-6-амино-пурин-5'-трифосфат.

Химически АТФ представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является производным аденина и рибозы.

Пуриновое азотистое основание — аденин — соединяется β-N-гликозидной связью с 1'-углеродом рибозы. К 5'-углероду рибозы последовательно присоединяются три молекулы фосфорной кислоты, обозначаемые соответственно буквами: α, β и γ.

АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, то есть к химическим соединениям, содержащим связи, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии. Гидролиз макроэргических связей молекулы АТФ, сопровождаемый отщеплением 1 или 2 остатков фосфорной кислоты, приводит к выделению, по различным данным, от 40 до 60 кДж/моль.

АТФ + H₂O → АДФ + H₃PO₄ + энергия

АТФ + H₂O → АМФ + H₄P₂O₇ + энергия

Высвобождённая энергия используется в разнообразных процессах, протекающих с затратой энергии.

Роль в организме

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществления мышечного сокращения.

Помимо энергетической, АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.
Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.
АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.
Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах и сигнального вещества в других межклеточных взаимодействиях (пуринергическая передача сигнала).

Пути синтеза

В организме

В организме АТФ синтезируется путём фосфорилирования АДФ:

АДФ + H₃PO₄ + энергия → АТФ + H₂O.

Фосфорилирование АДФ возможно тремя способами:

субстратное фосфорилирование,
окислительное фосфорилирование,
фотофосфорилирование в процессе фотосинтеза у растений.

В первых двух способах используется энергия окисляющихся веществ. Основная масса АТФ образуется на мембранах митохондрий в ходе окислительного фосфорилирования H-зависимой АТФ-синтазой. Субстратное фосфорилирование АДФ не требует участия мембранных ферментов, оно происходит в цитоплазме в процессе гликолиза или путём переноса фосфатной группы с других макроэргических соединений.

Одно из таких соединений — ацетилфосфат. При синтезе АТФ из АДФ и ацетилфосфата фосфорильную группу из ацетилфосфата на АДФ переносит фермент ацетаткиназа^[1].

Реакции фосфорилирования АДФ и последующего использования АТФ в качестве источника энергии образуют циклический процесс, составляющий суть энергетического обмена.

В организме АТФ является одним из самых часто обновляемых веществ; так, у человека продолжительность жизни одной молекулы АТФ менее 1 мин. В течение суток одна молекула АТФ проходит в среднем 2000—3000 циклов ресинтеза (человеческий организм синтезирует около 40 кг АТФ в день, но содержит в каждый конкретный момент примерно 250 г), то есть запаса АТФ в организме практически не создаётся, и для нормальной жизнедеятельности необходимо постоянно синтезировать новые молекулы АТФ.

Вне организма

Вне организма синтез АТФ из ацетилфосфата через АДФ идёт в кислой среде в присутствии ионов трёхвалентного железа, которое в реакции работает катализатором, и такая реакция, вероятно, происходила на древней Земле в предбиологическое время^[1].

Каталитическое действие трёхвалентного железа в реакции ацетилфосфат + АДФ → АТФ состоит в том, что Fe³⁺ связывается с атомом азота N₇ пуринового кольца АДФ, одновременно «подтягивая» к нему ацетилфосфат (уменьшает силу отталкивания между молекулами)^[1].

См. также

Примечания

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 ^1,4 ^1,5 Куракин, 2022.
↑ Lohmann, K. Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel : [нем.] // Naturwissenschaften : журн. — 1929. — Bd. 17. — S. 624–625. — doi:10.1007/BF01506215.
↑ Lipman, F. Metabolic Generation Andutilization of Phosphate Bond Energy : [англ.] // Advances in Enzymology and Related Subjects of Biochemistry : журн. — 1941. — Vol. 1. — P. 99–162. — doi:10.1002/9780470122464.ch4.
↑ ^4,0 ^4,1 A. C. Storer, A. Cornish-Bowden. Concentration of MgATP2- and other ions in solution. Calculation of the true concentrations of species present in mixtures of associating ions // The Biochemical Journal. — 1976-10-01. — Т. 159, вып. 1. — С. 1–5. — ISSN 0264-6021. — doi:10.1042/bj1590001.
↑ J. E. Wilson, A. Chin. Chelation of divalent cations by ATP, studied by titration calorimetry // Analytical Biochemistry. — 1991. — Т. 193, вып. 1. — С. 16–19. — ISSN 0003-2697. — doi:10.1016/0003-2697(91)90036-s. — PMID 1645933.
↑ L. Garfinkel, R. A. Altschuld, D. Garfinkel. Magnesium in cardiac energy metabolism // Journal of Molecular and Cellular Cardiology. — 1986. — Т. 18, вып. 10. — С. 1003–1013. — ISSN 0022-2828. — doi:10.1016/s0022-2828(86)80289-9.
↑ P. Saylor, C. Wang, T. J. Hirai, J. A. Adams. A second magnesium ion is critical for ATP binding in the kinase domain of the oncoprotein v-Fps // Biochemistry. — 1998-09-08. — Т. 37, вып. 36. — С. 12624–12630. — ISSN 0006-2960. — doi:10.1021/bi9812672. — PMID 9730835.
↑ Xiaofeng Lin, Marina K. Ayrapetov, Gongqin Sun. Characterization of the interactions between the active site of a protein tyrosine kinase and a divalent metal activator // BMC biochemistry. — 2005-11-23. — Т. 6. — С. 25. — ISSN 1471-2091. — doi:10.1186/1471-2091-6-25.

Литература

Voet D, Voet JG. Biochemistry Vol 1 3rd ed (англ.). — Wiley: Hoboken, NJ., 2004. — ISBN 978-0-471-19350-0.
Lodish, H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. Molecular Cell Biology, 5th ed (англ.). — New York: WH Freeman, 2004. — ISBN 9780716743668.
Куракин, Г. АТФ стал универсальной «энергетической валютой» благодаря простоте пребиотического синтеза : [арх. 11 декабря 2022] // Элементы. — 2022. — 11 декабря.

[_2b94b3121810aee5-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 ^1,4 ^1,5 Куракин, 2022.

[2] Lohmann, K. Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel : [нем.] // Naturwissenschaften : журн. — 1929. — Bd. 17. — S. 624–625. — doi:10.1007/BF01506215.

[3] Lipman, F. Metabolic Generation Andutilization of Phosphate Bond Energy : [англ.] // Advances in Enzymology and Related Subjects of Biochemistry : журн. — 1941. — Vol. 1. — P. 99–162. — doi:10.1002/9780470122464.ch4.

[автоссылка1-4] 4,0 ^4,1 A. C. Storer, A. Cornish-Bowden. Concentration of MgATP2- and other ions in solution. Calculation of the true concentrations of species present in mixtures of associating ions // The Biochemical Journal. — 1976-10-01. — Т. 159, вып. 1. — С. 1–5. — ISSN 0264-6021. — doi:10.1042/bj1590001.

[5] J. E. Wilson, A. Chin. Chelation of divalent cations by ATP, studied by titration calorimetry // Analytical Biochemistry. — 1991. — Т. 193, вып. 1. — С. 16–19. — ISSN 0003-2697. — doi:10.1016/0003-2697(91)90036-s. — PMID 1645933.

[6] L. Garfinkel, R. A. Altschuld, D. Garfinkel. Magnesium in cardiac energy metabolism // Journal of Molecular and Cellular Cardiology. — 1986. — Т. 18, вып. 10. — С. 1003–1013. — ISSN 0022-2828. — doi:10.1016/s0022-2828(86)80289-9.

[7] P. Saylor, C. Wang, T. J. Hirai, J. A. Adams. A second magnesium ion is critical for ATP binding in the kinase domain of the oncoprotein v-Fps // Biochemistry. — 1998-09-08. — Т. 37, вып. 36. — С. 12624–12630. — ISSN 0006-2960. — doi:10.1021/bi9812672. — PMID 9730835.

[8] Xiaofeng Lin, Marina K. Ayrapetov, Gongqin Sun. Characterization of the interactions between the active site of a protein tyrosine kinase and a divalent metal activator // BMC biochemistry. — 2005-11-23. — Т. 6. — С. 25. — ISSN 1471-2091. — doi:10.1186/1471-2091-6-25.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]